Évaluation du système hybride MxOy/fucoïdane et leur application dans le processus d'immobilisation de lipase

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Jul 04, 2023

Évaluation du système hybride MxOy/fucoïdane et leur application dans le processus d'immobilisation de lipase

Scientific Reports volume 12, Numéro d'article : 7218 (2022) Citer cet article 915 accès 4 citations Détails des métriques Une correction de l'auteur à cet article a été publiée le 23 novembre 2022 Cet article

Rapports scientifiques volume 12, Numéro d'article : 7218 (2022) Citer cet article

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Une correction de l'auteur à cet article a été publiée le 23 novembre 2022.

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Dans ce travail, de nouveaux systèmes hybrides MxOy/fucoïdane ont été fabriqués et appliqués à l’immobilisation de lipase. Des oxydes de magnésium (MgO) et de zirconium (ZrO2) ont été utilisés comme matrices inorganiques MxOy. Dans un premier temps, les oxydes proposés ont été fonctionnalisés avec du fucoïdane de Fucus vesiculosus (Fuc). Les hybrides MgO/Fuc et ZrO2/Fuc obtenus ont été caractérisés au moyen d'analyses spectroscopiques, notamment la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier, la spectroscopie photoélectronique à rayons X et la résonance magnétique nucléaire. De plus, une analyse thermogravimétrique a été réalisée pour déterminer la stabilité thermique des hybrides. Sur la base des résultats, le mécanisme d’interaction entre les supports d’oxyde et le fucoïdane a également été déterminé. De plus, les matériaux hybrides MxOy/fucoïdane fabriqués ont été utilisés comme supports pour l'immobilisation de la lipase d'Aspergillus niger, et une réaction modèle (transformation du palmitate de p-nitrophényle en p-nitrophénol) a été réalisée pour déterminer l'activité catalytique du système biocatalytique proposé. . Dans cette réaction, la lipase immobilisée présentait une activité apparente et spécifique élevée (145,5 U/gcatalyseur et 1,58 U/mgenzyme pour la lipase immobilisée sur MgO/Fuc ; 144,0 U/gcatalyseur et 2,03 U/mgenzyme pour la lipase immobilisée sur ZrO2/Fuc). L'efficacité de l'immobilisation a également été confirmée par des analyses spectroscopiques (FTIR et XPS) et par microscopie confocale.

Au cours des dernières décennies, le développement de matériaux naturels peu coûteux, biodégradables et facilement disponibles dans différentes applications a suscité davantage d’intérêt pour un grand nombre de chercheurs. Il est hautement préférable que la matrice porteuse qui lie l'enzyme puisse être produite de manière reproductible et ne perturbe pas l'activité de l'enzyme, car elle revêt une grande importance pour les performances technologiques et le succès commercial1,2,3. Cependant, ces matériaux présentent également certains inconvénients (faible résistance mécanique et stabilité thermique limitée) qui peuvent être améliorés grâce à un processus de modification approprié4,5.

Les biopolymères, en raison de leurs propriétés polyvalentes, notamment la non-toxicité, la biocompatibilité, la biodégradabilité, la flexibilité et la renouvelabilité, sont des supports prometteurs pour l'immobilisation des enzymes6,7,8. De plus, de nombreux groupes fonctionnels réactifs, tels que des groupes hydroxyle, amino ou acide carboxylique, sont présents dans leur structure chimique. Ceux-ci permettent aux enzymes de se connecter à cette structure7,9. À ce jour, divers polysaccharides naturels tels que la cellulose10,11, la chitine12,13, le chitosan14,15, l'alginate16,17, l'agarose18,19,20 et le carraghénane21,22 ont été utilisés comme supports enzymatiques. Récemment, une plus grande attention a été accordée aux composites ou hybrides biopolymères/matrice inorganique, qui peuvent également être utilisés dans l’immobilisation d’enzymes7. La résistance élevée, la stabilité et la disponibilité sont les paramètres les plus importants des matériaux inorganiques, en particulier des oxydes sélectionnés (SiO2, ZnO, ZrO2, MgO, etc.)23. De plus, ils peuvent être synthétisés via des méthodes simples et rapides, ce qui les rend relativement bon marché. Il convient également de noter que des biopolymères peuvent être introduits à la surface des oxydes métalliques pour augmenter leur affinité pour les enzymes7,24. Il existe de nombreuses informations dans la littérature concernant les matériaux à base de chitosane/chitine/cellulose et d'oxydes inorganiques, et leur application dans l'immobilisation enzymatique25,26,27,28.

Les polysaccharides d'origine naturelle jouent un rôle important dans les industries pharmaceutique et cosmétique. Ils sont largement obtenus à partir d’algues, notamment d’algues brunes29,30. Les algues brunes (Phaeophyta) sont un groupe d'algues présentant un très haut degré de spécialisation dans la structure du thalle, qui présente le plus souvent la forme d'un fil ramifié31,32,33. Les algues sont une source de polysaccharides potentiellement bioactifs, parmi lesquels le fucoïdane extrait d'algues brunes (en particulier des espèces de Fucus et des tissus d'échinodermes) est actuellement le composé le plus étudié34,35. Le fucoïdane peut être obtenu à partir d’un certain nombre de sources marines, notamment les concombres de mer36 et les algues brunes37. Une teneur élevée en fucoïdane a été établie dans un grand nombre d'algues et d'invertébrés, par exemple Fucus vesiculosus, Sargassum stenophyllum, Chorda filum, Ascophyllum nodosum, Dictyota menstrualis, Fucus evanescens, Fucus serratus, Fucus distichus, Caulerpa racemosa, Hizikia fusiforme, Padina. gymnospora, Kjellmaniella crassifolia, Analipus japonicus et Laminaria hyperborea. Différents types de fucoïdane sont présents dans ces sources, et diverses méthodes d’extraction sont utilisées pour les obtenir38.